« Exploiter
une faille dans l'armure des bactéries », source
communiqué
de l’Université de Leeds du 1er mai 2020.
Des
scientifiques ont identifié un processus clé dans la façon dont
les bactéries se protègent contre des
attaques et cela
annonce une nouvelle stratégie dans la chasse aux antibiotiques.
Des
chercheurs de l'Université de Leeds ont reconstitué la façon dont
les bactéries construisent leur paroi extérieure et défensive –
c’est-à-dire
l’armure
de la cellule.
L'équipe
de recherche s'est concentrée sur Escherichia
coli,
une bactérie présente dans l’intestins des
animaux
et des
humains.
Mais le processus qu'ils ont découvert est partagé par de
nombreuses bactéries pathogènes
gram-négatif,
dont un certain nombre deviennent résistantes aux antibiotiques.
Les
résultats ont été publiés dans la revue Nature
Communications.
Le
Dr Antonio Calabrese, chercheur universitaire à l'Astbury Center for
Structural Molecular Biology, a dirigé la recherche. Il a dit:
« Nos
découvertes changent notre façon de penser la façon dont ces
cellules renouvellent et reconstituent constamment les protéines qui
composent la membrane externe. »
« Comprendre
ce processus sur
comment
les bactéries construisent leur paroi cellulaire plus en détail
peut identifier des façons d'intervenir et de le perturber. »
« Ce
faisant, nous pouvons soit détruire complètement les bactéries,
soit réduire la vitesse à laquelle elles se divisent et se
multiplient, ce qui rend les infections bactériennes moins graves. »
« Nous
sommes au début d'une quête qui pourrait déboucher sur de
nouvelles thérapies médicamenteuses qui fonctionnent seules ou avec
des antibiotiques existants pour cibler ces bactéries pathogènes. »
La
recherche s'est concentrée sur le rôle d'une protéine appelée
SurA. Connu sous le nom de protéine
chaperon,
le travail de SurA consiste à replier
d'autres
protéines là
où
elles sont fabriquées, au centre de la cellule, là où elles sont
nécessaires, dans ce cas pour renforcer la paroi externe de la
bactérie.
Les
protéines sont de longues chaînes d'acides aminés qui doivent
adopter une forme structurelle définie pour fonctionner
efficacement. Sans la
protéine
chaperon SurA, les protéines essentielles nécessaires à la
construction de la paroi cellulaire risquent de perdre leur intégrité
structurelle lors de leur voyage vers la membrane externe.
En
utilisant des techniques analytiques avancées, les scientifiques ont
cartographié comment la
protéine
chaperon SurA reconnaît les protéines pour les transporter vers la
membrane externe bactérienne.
Le
Dr Calabrese a dit:
« Pour
la première fois, nous avons pu voir le mécanisme par lequel la
protéine
chaperon SurA aide à transporter les protéines vers la membrane
externe bactérienne. En effet, elle
le fait en entourant
les protéines, pour assurer leur passage en toute sécurité. Sans
SurA, le pipeline de livraison est rompu et le mur ne peut pas être
construit correctement. »
Le
professeur Sheena Radford, directrice de
l’Astbury
Center for Structural Molecular Biology a dit:
« Il
s'agit d'une découverte passionnante dans notre quête pour trouver
des points faibles dans l'armure d'une bactérie que nous pouvons
cibler pour arrêter la croissance bactérienne et construire de
nouveaux
antibiotiques. »
« C’est
un début, mais nous savons maintenant comment fonctionne SurA et
comment elle
se
lie ses protéines
clients.
La prochaine étape consistera à développer des molécules qui
interrompent ce processus, qui peuvent être utilisées pour détruire
les bactéries pathogènes. »
Le
Dr David Brockwell, professeur à
l’Astbury
Center for Structural Molecular Biology, a dit:
« Ce
n'est que grâce au travail d'une grande équipe de l'ensemble de
l’Astbury
Center que nous avons enfin pu comprendre comment SurA transfère les
protéines à la membrane bactérienne externe. »
La
recherche a été financée par UK Biotechnology and Biological
Sciences Research Council et des équipements utilisés
on été
financés par le BBSRC et le Wellcome Trust.
