Des nouveaux savons biologiques et moins polluants

«Des nouveaux savons biologiques et moins polluants», source INRS, l'institut National de la recherche Scientifique.

Une équipe de recherche internationale a découvert une nouvelle molécule qui pourrait révolutionner le marché des biosurfactants.

Dirigé par le professeur Charles Gauthier de l’Institut national de la recherche scientifique (INRS), le groupe a caractérisé un nouveau biosurfactant dans une étude publiée dans Chemical Science, la revue phare de la Royal Society of Chemistry. Synthétisés à partir du pétrole, les surfactants forment l’ingrédient actif principal de la majorité des savons, des détergents et des shampoings. Moins polluants et produits par des bactéries, les biosurfactants peuvent remplacer ces surfactants synthétiques.

Parmi eux, les molécules de rhamnolipides attirent particulièrement l’attention, puisqu’elles sont biodégradables, peu toxiques, peu polluantes et qu’elles peuvent être produites à partir de résidus industriels. Mais il y a un hic. Elles sont produites par Pseudomonas aeruginosa, une bactérie pathogène et à risque pour l’être humain.

Les molécules, récupérées de cette bactérie, sont parfois mélangées à d’autres composés ou à des facteurs de virulence, ce qui complexifie leur utilisation.

Pour pallier ces limitations, l’équipe de recherche a identifié des molécules semblables à celles des rhamnolipides chez la bactérie non pathogène Pantoea ananatis. Elle a également pu synthétiser ces molécules, appelées «ananatosides», en laboratoire. Il serait ainsi possible d’en produire en plus grande quantité que par voie bactérienne. L’industrie démontre déjà un intérêt pour ces nouvelles molécules prometteuses.

Analyser la structure

Ces nouvelles molécules se présentent sous deux formes distinctes. La première, nommée «forme A», est dite fermée. La deuxième, ou «forme B», est ouverte. Les molécules du premier type sont refermées sur elles-mêmes pour former une boucle. Le processus responsable de cette fermeture, appelé «lactonisation», a également été réalisé sur les rhamnolipides afin de créer de nouvelles molécules.

L’équipe a montré que la forme lactonisée a une incidence importante sur l’activité biologique des molécules. En effet, elle diminue les propriétés surfactantes des rhamnolipides tout en les rendant toxiques. Le groupe de recherche veut maintenant caractériser davantage de biosurfactants et assurer la stabilité des molécules.

Une équipe interdisciplinaire

Cette équipe de recherche est entre autres composée du professeur de l’INRS Éric Déziel, dont l’expertise sur les biosurfactants fut précieuse. Son équipe a contribué au projet en produisant et en isolant les ananatosides naturellement produites à partir de cultures de la bactérie Pantoea ananatis.

Mayri Alejandra Dìaz De Rienzo, chercheuse à l’Université Liverpool John Moores, en Angleterre, a également participé aux travaux comme professeure invitée de l’INRS. Ses connaissances en fermentation et en traitement en aval des biosurfactants a permis de déterminer les propriétés surfactantes de glycolipides microbiens.

Maude Cloutier, doctorante et récipiendaire d’une bourse d’études supérieures du Canada Vanier, et Marie-Joëlle Prévost, boursière d’été du Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie du Canada (CRSNG), ont principalement contribué aux travaux de synthèse chimique en laboratoire.

À propos de l’étude

L’article «Total synthesis, isolation, surfactant properties, and biological evaluation of ananatosides and related macrodilactone-containing rhamnolipids», par Maude Cloutier, Marie-Joëlle Prévost, Serge Lavoie, Thomas Feroldi, Marianne Piochon, Marie-Christine Groleau, Jean Legault, Sandra Villaume, Jérôme Crouzet, Stéphan Dorey, Mayri Alejandra Dìaz De Rienzo, Eric Déziel et Charles Gauthier, a été publié le 4 mai dans la revue Chemical Science. L’étude a reçu du soutien financier du Conseil de recherches en sciences naturelles et en génie du Canada (CRSNG), du Fonds de recherche du Québec – Santé (FRQS), du Fonds de recherche du Québec – Nature et technologies (FRQNT), du Centre national de la recherche scientifique (CNRS) et du ministère français de l’Enseignement supérieur, de la Recherche et de l’Innovation.

Hépatite D : Le mystère du cycle de vie du virus élucidé

Annonce : S’agissant de l’information à propos des rappels de produits alimentaires, pour le moment, il ne faut pas faire confiance à nos autorités sanitaires (Ministère de l’agriculture et DGCCRF). Ces deux entités ont fait et font toujours preuve d’une incroyable légèreté et d’un manque d’informations fiables vis-à-vis des consommateurs avec comme corollaire une absence de transparence en matière de sécurité des aliments.

L’équipe de Patrick Labonté, professeur à l’INRS, a mis au jour le rôle d’un processus clé dans le cycle de réplication du virus de l’hépatite D, une infection qui se guérit encore très mal et qui touche 15 à 20 millions de personnes dans le monde.

Patrick Labonté, professeur à l'INRS. Photo © Christian Fleury

Le virus de l’hépatite D (VHD) est particulier : il infecte exclusivement les personnes porteuses du virus de l’hépatite B (VHB). À l’instar d’autres co-infections, la combinaison des hépatites B et D provoque plus de dommages au foie que l’hépatite B seule.

« Le VHD a besoin du VHB pour survivre, c’est comme un parasite », lance le chercheur Patrick Labonté, qui se spécialise dans les virus hépatiques. Cependant, les taux de guérison sont faibles, car les traitements contre l’hépatite B sont inefficaces contre le VHD. 

« Çapeut avoir l’air co ntradictoire puisque le virus ne peut survivre seul », ajoute-t-il. « En fait, les médicaments ciblent une enzyme particulière pour contrôler l’hépatite B, mais le traitement ne réussit pas à éliminer complètement le virus. Le VHD survit normalement et peut continuer ses dommages. »

Le défi du professeur Labonté et de son équipe de recherche est donc de trouver un traitement qui va agir contre les deux virus et il semblerait qu’ils soient sur une bonne piste. 

Sur la piste d’un traitement

Dans une étude publiée récemment dans Journal of Virology, l’équipe a montré que le VHD exploitait la même protéine cellulaire que le VHB, appelée ATG5, pour favoriser son développement, plus précisément sa réplication dans le noyau de la cellule qui l’abrite. Cette protéine est essentielle pour ce qu’on appelle l’autophagie ; un processus qui sert au nettoyage des déchets cellulaires. L’autophagie devrait théoriquement servir à détruire les envahisseurs, mais la plupart des virus, comme celui de l’hépatite C ou l’influenza, ont évolué pour échapper à cette dégradation et utilisent même l’autophagie à leur avantage.

« Plusieurs études ont caractérisé le rôle de l’autophagie chez les virus, mais il varie de l’un à l’autre selon le processus de réplication du virus. Nous sommes les premiers à déterminer l’effet du processus sur le virus de l’hépatite D », souligne le professeur Labonté. Le chercheur n’était d’ailleurs pas surpris que la protéine ATG5 soit utile à ces deux virus hépatiques puisqu’ils sont étroitement liés.

Avec cette protéine commune, le processus autophagique pourrait être une piste de solution puisqu’il est essentiel au cycle de vie de ces virus. Mais la situation n’est pas si simple. « Si on bloque l’autophagie, on empêche un phénomène important pour toutes les cellules du corps. On ne sait pas ce que ça pourrait donner à long terme. Ça devrait donc être inhibé de façon spécifique, temporaire et localisée », prévient le professeur Labonté.

Selon l’Organisation mondiale de la santé, au moins 5 % des porteurs d’une infection chronique à VHB sont également infectés par le VHD. La co-infection VHD-VHB est la forme la plus grave d’hépatite virale chronique puisqu’elle évolue rapidement et peut être mortelle. « Le virus de l’hépatite B, seul, peut entraîner une cirrhose ou un cancer du foie. Jumelé avec le virus de l’hépatite D, le développement de ces maladies est plus fréquent et plus rapide », souligne le chercheur. 

De plus, l’équipe du professeur Labonté a fait une découverte intéressante : certaines protéines liées à l’autophagie se déplaceraient à l’extérieur de leur zone habituelle. « L’autophagie se produit habituellement dans le cytoplasme de la cellule, mais le processus contribue à la réplication du génome de VHD qui se fait dans le noyau. Est-ce que des protéines autophagiques se trouvent dans le noyau dans le cas d’une infection ? » s’interroge le chercheur. C’est une piste que l’équipe étudie actuellement et qui apportera une connaissance plus approfondie du rôle de l’autophagie chez le HDV.