Comment les bactéries adhèrent aux fibres dans l'intestin?

« Comment les bactéries adhèrent aux fibres dans l'intestin? », source communiqué de l’Université de Bâle.

Des chercheurs ont révélé un nouveau mécanisme moléculaire par lequel les bactéries adhèrent aux fibres de cellulose dans l'intestin humain. Grâce à deux modes de fixation différents, ils peuvent résister aux forces de cisaillement dans le corps.

Des scientifiques de l'Université de Bâle et de l'ETH Zurich ont publié leurs résultats dans la revue Nature Communications.

La cellulose est un élément constitutif majeur des parois cellulaires végétales, constitué de molécules liées entre elles en fibres solides. Pour les humains, la cellulose est indigeste et la majorité des bactéries intestinales n'ont pas les enzymes nécessaires pour décomposer la cellulose.

Cependant, récemment, du matériel génétique de la bactérie dégradant la cellulose Ruminococcus champanellensis a été détecté dans des échantillons d'intestin humains. La colonisation bactérienne de l'intestin est essentielle pour la physiologie humaine, et comprendre comment les bactéries intestinales adhèrent à la cellulose élargit nos connaissances sur le microbiome et sa relation avec la santé humaine.

La bactérie à l'étude utilise un réseau complexe de protéines d'échafaudage et d'enzymes sur la paroi cellulaire externe, appelé réseau de cellulosomes, pour se fixer et dégrader les fibres de cellulose. Ces réseaux cellulosomiques sont maintenus ensemble par des familles de protéines en interaction.

L'interaction cohésine-dockérine responsable de l'ancrage du réseau cellulosomique à la paroi cellulaire est particulièrement intéressante. Cette interaction doit résister aux forces de cisaillement dans le corps pour adhérer à la fibre. Cette caractéristique vitale a motivé les chercheurs à étudier plus en détail comment le complexe d'ancrage répond aux forces mécaniques.

En utilisant une combinaison de microscopie à force atomique, la fluorescence émise par une molécule unique et des simulations de dynamique moléculaire, le professeur Michael Nash de l'Université de Bâle et de l'ETH Zurich, ainsi que des collaborateurs du LMU Munich et de l'Université d'Auburn, ont étudié comment le complexe résiste à la force externe.

Deux modes de liaison permettent aux bactéries de coller aux surfaces sous le flux

Ils ont pu montrer que le complexe présente un comportement rare appelé mode de double liaison, où les protéines forment un complexe de deux manières distinctes. Les chercheurs ont découvert que les deux modes de liaison ont des propriétés mécaniques très différentes, l'un se cassant à des forces faibles d'environ 200 piconewtons et l'autre présentant une stabilité beaucoup plus élevée à la rupture seulement à 600 piconewtons de force.

Une analyse plus approfondie a montré que le complexe protéique présente un comportement appelé «catch bond» (liaison d’accrochage), ce qui signifie que l'interaction des protéines devient plus forte à mesure que la force augmente. On pense que la dynamique de cette interaction permet aux bactéries d'adhérer à la cellulose sous contrainte de cisaillement et de libérer le complexe en réponse à de nouveaux substrats ou d'explorer de nouveaux environnements.

« Nous observons clairement les modes de double liaison, mais ne pouvons que spéculer sur leur signification biologique. Nous pensons que les bactéries pourraient contrôler la préférence du mode de liaison en modifiant les protéines. Cela permettrait de passer d'un état d'adhérence faible à élevé en fonction de l'environnement », explique le professeur Nash.

En mettant en lumière ce mécanisme d'adhésion naturel, ces découvertes ouvrent la voie au développement de mécanismes moléculaires artificiels qui présentent un comportement similaire mais se lient aux cibles de la maladie. De tels matériaux pourraient avoir des applications dans les superglues médicales biosourcées ou la liaison améliorée par cisaillement de nanoparticules thérapeutiques à l'intérieur du corps. « Pour l'instant, nous sommes ravis de retourner au laboratoire et de voir ce qui colle », a dit Nash.

Représentation d'une bactérie intestinale attachée aux fibres de cellulose par des protéines d'adhésion à la surface bactérienne. La cohésine (en jaune) et la dockérine (en vert) s'assemblent en un complexe protéique dans deux configurations possibles, appelées modes de liaison double. Le complexe est activé par une tension mécanique, ce qui le renforce et facilite l'adhésion bactérienne aux fibres sous flux de cisaillement. (Illustration: Université de Bâle, Département de chimie).

Lire le communiqué de l’Académie nationale de médecine : Masquez-vous, masquez-vous, masquez-vous