jeudi 24 septembre 2020

Des bactéries prédatrices s'échappent indemnes de la cellule proie à l'aide d'un outil unique, selon une étude

 « Des bactéries prédatrices s'échappent indemnes de la cellule proie à l'aide d'un outil unique, selon une étude », source University of Birmingham.

Les bactéries prédatrices, capables d'envahir et de consommer des microbes dangereux tels que E. coli et Salmonella, utilisent un outil unique pour les aider à échapper à la cellule qu'elles ont envahie sans aucun dommage, selon une nouvelle étude.

Des chercheurs des universités de Birmingham et de Nottingham ont identifié une enzyme particulière utilisée par la bactérie pour rompre la paroi cellulaire de ses bactéries proies et en sortir sans endommager sa propre paroi cellulaire. Leurs résultats sont publiés dans Nature Communications.

La bactérie, appelée Bdellovibrio bacteriovorus, est importante car les types de cellules qu'elles attaquent - les bactéries Gram négatif - sont responsables de nombreuses infections résistantes aux antibiotiques actuellement disponibles. Cela signifie que les bactéries prédatrices pourraient avoir le potentiel d'être exploitées comme thérapie contre ces infections.

Découvrir précisément comment Bdellovibrio bacteriovorus réussit à envahir, puis à échapper à ses proies, est une étape importante dans ce processus.

L'enzyme qu'ils ont découverte semble être une enzyme bien connue appelée lysozyme, une des toutes premières enzymes étudiées et retrouvée dans les larmes et la salive humaines; mais celui-ci a une tournure où il a changé pour faire quelque chose de surprenant.

« Bdellovibrio bacteriovorus est connu pour sa capacité à envahir les bactéries proies et à rester à l’intérieur de la cellule pendant quelques heures, en mangeant efficacement les bactéries vivantes », explique le Dr Andrew Lovering, de la School of Biosciences de l’Université de Birmingham.

« À la fin de ce processus, le prédateur est capable de casser la proie et de s'échapper. Parce que les parois des cellules des prédateurs et des proies sont constituées de molécules très similaires, nous voulions savoir comment le prédateur était capable de couper le matériau de la paroi cellulaire de la cellule proie et de sortir sans s'endommager dans le processus. »

L'équipe savait déjà qu'une partie de la réponse résidait dans une action précoce de la bactérie prédatrice pour éliminer une molécule particulière de la paroi cellulaire de la proie. Cela a créé un «marqueur» identifiant le matériau de la paroi de la proie comme différent du prédateur. Cela suggère qu'une action ultérieure d'un type particulier d'enzyme connu sous le nom de lysozyme pourrait être à l'œuvre. Les lysozymes sont une famille d'enzymes connues pour jouer un rôle dans la dégradation des parois cellulaires de certaines bactéries. Ce lysozyme particulier avait évolué et avait été modifié chez la bactérie prédatrice pour assumer la tâche de rompre la paroi cellulaire modifiée de manière unique pour permettre la fuite.

Identifier précisément quel lysozyme avait été diversifié pour ce rôle a été le résultat d'un travail minutieux des doctorants Hannah Somers et Chris Harding, en collaboration avec le Dr Simona Huwiler, membre du Swiss National Science Foundation.

Le professeur Liz Sockett, de la School of Life Sciences de l'Université de Notttingham et co-auteur principal de l'article, a dit: « Vérifier le moment où Bdellovibrio a utilisé chacun de ses lysozymes pour la prédation, et des heures au microscope pour voir ce qui est arrivé à sa proie, s’échapper lorsque chaque lysozyme manquait, nous a donné une forte intuition qui pourrait être la plus importante pour l'évasion. »

« Lorsque nous avons examiné de près le lysozyme, il était clair que nous étions sur la bonne voie », a dit le Dr Lovering. « Il ressemblait à un lysozyme conventionnel mais avec un site actif déformé, ce qui signifiait qu'il était incapable de reconnaître le matériau de la paroi à moins qu'il n'ait été modifié et marqué par la bactérie Bdellovibrio. »

L'étape suivante a été de confirmer que le lysozyme n'était actif que contre la paroi cellulaire modifiée et l'équipe a travaillé avec le Dr Patrick Moynihan, également à la School of Biosciences de l'Université de Birmingham, sur des tests pour le vérifier. Cela a montré qu'il s'agissait d'un nouveau lysozyme avec une cible différente de tous ces lysozymes précédemment étudiés en science.

Le Dr Simona Huwiler, dans le laboratoire du professeur Sockett, a ensuite mené une série d'expériences avec les bactéries prédatrices montrant clairement comment l'ajout de ce nouveau lysozyme pendant le processus de prédation a conduit le prédateur à quitter la cellule de proie avant la fin de son repas. Le nouveau lysozyme est donc la clé pour sortir.

« Comprendre le mécanisme et les actions de ce nouveau lysozyme peut nous aider à l'utiliser directement contre des agents pathogènes qui modifient leurs propres parois cellulaires pour résister aux lysozymes de la salive et des larmes. C'est également une étape importante pour pouvoir utiliser les bactéries prédatrices elles-mêmes dans de nouvelles thérapies contre les bactéries problématiques », ajoute le professeur Sockett.

La recherche a été financée par le Conseil de la recherche en biotechnologie et en sciences biologiques et par une bourse au Dr Huwiler du Swiss National Science Foundation. Les travaux en cours sont financés par le Wellcome Trust.

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